生化复习资料 40页

1.生物化学研究生命物质的哪些方面？研究生物体的化学组成，生物物质的结构与功能，生命过程中物质与能量变化的规律，以及一切生命现彖的物质基础2.生物体的四大基本物质是什么？糖、蛋白质、核酸、脂类3.什么是糖，分几种。糖类物质是含多疑基的醛类或酮类化合物，其中多疑基醛称为醛糖，如葡萄糖为己醛糖；多拜基酮则为酮糖，如果糖就是己酮糖。分为：单糖、寡糖、多糖和复合糖4.糖的环式结构如何形成。葡萄糖的醛基可与C4・0H形成含氧五元环(咲喃型)，与CyOH形成含氧六元环(卩比喃型)5.同分异构体简称异构体，是具有相同分了式而分了中原了排列不同的化合物。分为结构异构和立体异构两大类。6•旋光异构体分子式和结构相同，而旋光作用不同的分子互为旋光异构体。7•异头物环化的葡萄糖在C1上产生了一个新的不对称中心，形成两种立体异构体，这两种立体异构体互为异头物，a&Po8.葡萄糖为什么会变旋？a■和B■葡萄糖比旋光度不同，在溶液中可通过开链结构相互转化•三碳糖有哪几种？D•甘油醛、二梵基丙酮2•六碳糖有什么作用？(P19)己醛糖：D■葡萄糖、D•半乳糖、D・甘露糖己酮糖：D・果糖、D-山梨糖3•五碳糖有什么作用?(P18)戊醛糖：D・核糖、D2脱氧核糖、D・木糖、L■阿拉伯糖戊酮糖：D■核酮糖、D・木酮糖4•说出几种二糖\n麦芽糖、异麦芽糖、龙胆二糖、纤维二糖\n5•淀粉为什么遇碘变色？直链淀粉、支链淀粉、糖原哪种遇碘颜色深？碘分子可进入淀粉分子的螺旋圈内，形成淀粉■碘络合物糖原〉支链淀粉〉直链淀粉5.同多糖(均一・性多糖)仅由一种类型单糖组成的多糖1.蛋白质定义、组成蛋白质(Protein)是由许多不同的氨基酸,按照一定的顺序，通过肽键连接而成的一条或多条肽链构成的生物大分子。1•蛋白质的元索组成主要的:CH0NS微量的:PFeCuZnMoISe2.蛋白质的分子组成由50个以上氨基酸残基组成。3.蛋白质的其他组分1)简单蛋白质全部由氨基酸组成。2)白质含有氨基酸部分和非氨基酸部分。非氨基酸部分：糖、月旨、核酸、辅因子2•基本氨基酸几个203.碱性氨基酸、酸性氨基酸Arg、LysGlu>Asp4.带瓮基氨基酸Ser>Tyr、5.蛋白质酸、碱水解影响哪些氨基酸？酸水解:Trp>Ser、Tyr>Asn^Gin、碱水解:多数氨基酸、Arg脱氨6.蛋白质酸、碱水解哪个影响氨基酸旋光性质碱水解7.必需氨基酸、半必需氨慕酸、非必需氨某酸必需氨基酸:Leu、Lys、Met>Phe>lie、Trp、Thr>Vai半必需氨基酸:Arg、His非必需氨基酸:GlyAlaSerThrCysProAsnGinAspGlu8.蛋白质生物学功能\n1）酶：作为酶的化学本质，温和、快速、专一，任何生命活动之必须，酶的另一化学本质是核酸不过它比蛋白质差远了，种类、速度、数量。2）免疫系统：防御系统，抗原（进入〃体内〃的生物大分子和有机体），发炎。细胞免疫：T细胞本身，分化，脓细胞。体液免疫：B细胞，释放抗体，导弹，免疫球蛋白（lg）o凝血：3）运动：肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果，原生质环流。4）物质运输：运输氧的Hb,Mb,NGBo5）激素：胰岛素。6）基因表达调节：操纵子学说，阻遏蛋白。7）生长因子：EGF（表皮生长因子），NGF（神经生长因子），促使细胞分裂。8）信息接收：激素的受体，糖蛋白，G蛋白。9）结构成分：胶原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（头发、指甲），膜蛋白等。生物体就是蛋白质堆积而成，人的长相也是由蛋白质决定的。10）贮存物质：N、C来源。11）精神、意识方面：记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化，蛋白质的构象分类是目前热门课题。12）蛋白质是遗传物质？只有不确切的少量证据。如库鲁病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。•紫外吸收较强的几种氨基酸。TrpTrpPhe2.等电点当溶液处于某一特定pH时，氨基酸以两性离子存在，其净电荷为零，在电场中既不向正极也不向负极移动，这时溶液的pH值叫该氨基酸的等电点3•核酸蛋白检测仪的原理根据样品对紫外光有非常显著的吸收特征，来实现对物质含量进行测试分析，可以很简捷地测试和鉴定蛋白、核酸的成分含量。1.Aa在溶液中的带电状态与溶液pH的关系当pH二pl时，净电荷为0；当pHvpl时，Aa带正电；当pH>pl时,Aa带负电。1•氨基酸专苗三酮反应显色。脯氨酸、轻脯氨酸与苗三酮反应生成黄色物质，其余所有*氨某酸与苗三酮反应均产生蓝紫色物质。2.蛋白质结构分几个层次。3.蛋白质一级结构定义、含义、作用力\n定义：蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。含义：氨基酸残基的种类、数目、顺序（包括CysZ间的连接顺序）。作用力：肽键、氢键、二硫键、2.肽键、肽平面、肽单位肽键：一个氨基酸的竣基与另一氨基酸的氨基经脱水缩合而形成的化合物叫做肽，其实就是一种酰胺化合物，其酰胺键就是肽键。肽单位：在多肽链中，从一个ctC原子到相邻的下一个aC原子包括・Ca・CO・NH・Ca・组成一个肽单位，蛋白质就是由若干肽单位组成的。肽平面：由于肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，所以连接在肽键两端原子上的基团均处于一个平面上，这个平面就叫做肽平面。3.多肽链写法。1）NH2-Ala-Gly-Phe-COOH2）H-Ala-Gly-Phe-OH3）Ala-Gly-Phe-NH4）（C）Phe-Gly-Ala（N）1•一级结构测定的两种方法1）直接分析法•先分析组成蛋白质的氨基酸，确定氨基酸种类和数目（氨基酸分析仪）•N末端和C■末端的确定•应用不同水解几次得大小不同肽段•分离各肽段，测定它们的顺序（蛋白质序列分析仪）自动分析小于60个AA的肽链•推断整个顺序2）间接分析法•先确定蛋白质两端氨基酸序列•根据两端氨基酸顺序设计PCR引物•以所研究的材料总DNA为模板扩增蛋白质的基因•测定编码蛋白质的DNA序列•利用DNA序列推测氨慕酸序列2.蛋门酶水解位点胰蛋白酶，月夷凝乳蛋白酶胰蛋白酶：R1二赖氨酸Lys和精氨酸Arg侧链（专一性较强，水解速度快）。胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶，Chymotrypsin）:R1二苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,酪氨酸Tyr;亮氨酸Leu,蛋氨酸Met和组氨酸His水解稍慢。R2=Pro（抑制水解）\n3•维系蛋白质空间结构的作用力、哪些基团起作用。肽键、氢键、离子键（盐键）、二硫键、配位键（金属键）、疏水相互作用（・CH2・）、范德华作用。1.蛋白质二级结构定义由蛋门质主链折叠所形成的有规则的构象，称为蛋门质的二级结构。2.蛋白质二级结构有哪几种a■螺旋B■折叠价转角l.a■螺旋定义、特点、稳定性1）多肽链中的酰胺平面绕a・C原子相继旋转一定的角度形成螺旋，并盘曲前进。2）螺旋上升时，每个氨基酸残基围轴盘旋100度，两札I邻氨基酸残基间的垂直距离为1.5入，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每圈间距为5.44A3）螺旋屮所有的侧链均伸向外侧。4）多肽链中的丸=0和：n-h基团儿乎都平行于螺旋轴。5）多肽链上每个氨基酸残基的XT基团都与前面第四个氨基酸残基的心。靠近形成氢键。a・螺旋多为右手螺旋。左手螺旋极为稀少，如嗜热菌蛋白酶中的226-Asp-Asn-Gly-Gly-229。左手a螺旋和右手a螺旋不是对映体。左手a■螺旋中L型氨基酸残基侧链的第一个碳原子（（3-C）过分接近主链上=c=o基团的氧原子，以致结构太紧、能量较高、构彖不稳定。影响a■螺旋稳定的因素：a.极大的侧链基团（存在空间位阻）b.连续的带电基团c.Pro的存在2•卜折叠定义、特点、稳定性B■折叠是由若干肽段或肽链排列起來所形成的扇面状片层构彖，其结构特征为:1）由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；2）主链骨架伸展呈锯齿状；3）借相邻主链之间的氢键维系。B•折叠有两种形式：1）正平行式（parallel）,其中肽链的排列极性是一致的，即所有肽链的N・末端都在同一方向；2）反平行式（antiparallel）,肽链的极性一正一反；其中反平行式较为稳定，3・|3■转角定义、特点、稳定性卩•转角是多肽链180。回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为：1）主链骨架本身以大约180。回折；2）回折部分通常由四个氨基酸残基构成；3）构彖依靠第一残基的・C0基与第四残基的・NH基之间形成氢键来维系。\n4)GlyzAsp,Asn和Trp常常出现在»转角中这类结构有3种类型，每一种都由4个氨基酸残基组成，它们的共同特征是弯曲处的第一个氨基酸残基的=c=0和第四个氨基酸残基的:n-h之间形成氢键，产生一种很不稳定的环形结构。4•蛋白质的超二级结构定义、类型在蛋白质分子中，若干具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成具有特殊功能的结构区域，称模序(motif)或超二级结构。类型：1.简单的超二级结构在蛋白质结构中频繁出现的简单的超二级结构主要有:a拐角(a-acorner),a■发卡(a-hairpin),B•发卡(P-hairpin)和拱形结构(arch)四类。1.复杂的超二级结构二级结构和简单的超二级结构经进一步的组合可以形成复杂的超二级结构，复杂的超二级结构主要有act结构、BaB结构和阳|3结构等5•蛋白质的三级结构定义、构象特点、稳定性蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。构彖特点:肽链在二级结构基础上进一步卷I1U折叠成特定球状1)大部分亲水R在表面一组成亲水区2)大部分疏水R在内部一组成疏水区3)三级结构稳定性靠疏水作用维持4)分子表面往往有袋型空穴或裂隙，通常是活性部位维系三级结构的化学键主要是非共价键(次级键)，如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。6•结构域种类a域,B域和a/B域。5.蛋白质的结构型几种即蛋白质的结构类型，主要分为五种。a型蛋白质由一个或几个a域构成朮型蛋白质由一个或儿个B域构成;a/B型蛋白质由一个或儿个a/B域构成；多域蛋门质为含有2种或2种以上不同结构域的蛋白质，有a+p,a+a/p,p+a/p,a+p+a/B等几种情形X型蛋白质为不含任何一种结构域的蛋白质。1•稳定蛋白质胶体溶液的两个因素(1)表面电荷(在非等电点时)与双电层；(2)水化膜\n2.蛋白质的变性作用天然的蛋白质在受到某些物理或化学因素的作用，有序的空间结构被破坏，致使生物活性丧失，并伴随发生一些理化性质的异常变化，但一级结构并未破坏，这种现象称为蛋白质的变性作用。3.蛋白质的变构作用对于具有四级结构、含有亚基的蛋白质来讲，当一个亚基的构象发生变化，而引起其余亚基和整个蛋白质分子构象、性质和功能发生改变的作用称为蛋白质的变构作用（或称别构作用）。4.蛋白质的沉淀蛋白质胶体溶液的稳定性是有条件的、相对的，若改变环境条件，破坏其水化膜和表面电荷，蛋白质亲水胶体便失去稳定性，发生絮凝沉淀的现象，就称为蛋白质的沉淀作用。5.SDS■聚丙烯酰胺凝胶电泳原理SDS・聚丙烯酰胺凝胶电泳:是在聚丙烯酰胺凝胶系统中引进SDS（十二烷基硫酸钠）SDS是一种阴离子去垢剂，SO孑滞负电荷。因此蛋白质在含有强还原剂的SDS溶液中与SDS分子结合时，可形成SDS■蛋白质复合物。与蛋白质结合后使蛋白质一SDS复合物上带有大量的负电荷，平均每两个氨基酸残基结合一个SDS分子，这时各种蛋白质分子本身的电荷完全被SDS掩盖。从而起到消除各蛋白质分子之间自身的电荷差异的作用因此在电泳时，蛋白质分子的迁移速度则主要取决于蛋白质分子大小。1.核酸的组成1.碱基1）I】票吟类2）囉喘类3）稀有碱基2.糖1）核糖2）脱氧核糖1•磷酸2）卩密唳类2核昔核昔是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。3.核昔酸核廿酸是由核甘与磷酸经脫水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苛酸和脱氧核糖核昔酸两大类。1.基本RNA的三种类型、功能1）rRNA\n起着装配蛋白质和催化肽链形成的作用。rRNA是细胞中含量最多的RNA,占总量的80%。rRNA-与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。在真核生物中，rRNA有四种：5S,5.8S,18S,28S。其中，18S的rRNA参与构成核蛋白体小亚基，其余的rRNA参与构成核蛋白体大亚基。在原核生物中，rRNA有三种：5S,16S,23S。其中，16S的rRNA参与构成核蛋白体的小亚基，而5S和23S的rRNA参与构成核蛋白体大亚基。1)mRNA充当遗传信息的信使和蛋白质合成的模板2)tRNA转运氨基酸tRNA的功能：携带、识别。tRNA的二级结构呈三叶草状，主要分为：三叶草形结构，包括氨基酸臂、二氢尿卩密喘环、反密码环、额外环、TipC环五个部分。•氨某酸(aminoacidarm)碱慕与3'端的碱基组成，含有7bp,富含G,末端为3’CCA可接受活化Aa。•二氢尿卩密唏环(dihydrouracilloop)由8—12nt组成，具有2个二氢尿喀旋，通过3—4bp的双螺旋区与其余tRNA部分相连。•反密码环(anticodonloop)由7nt组成，中部为反密码子，次黄11票吟核昔酸(肌背酸I)常出现于反密码子中，通过5bp双螺旋与其余tRNA部分相连。•额外环(extraloop)由3—18nt组成，不同tRNA的额外环大小不同,是tRNA的重要分类指标。TQjC环曲7nt组成，通过5bp双螺旋与其余tRNA部分相连，几乎所有TQC环都含有Tg三、RNA的功能1.直接参与遗传信息的表达1)mRNA参与遗传信号传导，指导蛋白质合成。2)tRNA参与氨基酸运输，为多肽链的延伸提供原料。3)rRNA参与介导核糖体的组装，并能催化肽键形成。实际上核糖体札I当于以蛋白质为支架的核酶。2.参与核酸和蛋门质的组装1)病毒的组装I1RNA(pRNA)作为分子马达，驱动噬菌体0)29的DNA装入外壳蛋白中。2)核糖体的组装依赖于小分子RNA2.参与端粒DNA合成以RNA为模板合成端粒DNA,是癌细胞的特征之一，由于这种作用RNA可以延缓衰老。3•调控基因表达1)miRNA调节基因表达\nLin-4,let・7分别控制线虫幼虫从幼虫1期到2期和从幼虫到成虫的发育。这类控\n制发育的RNA,叫时序调节微小RNA。目前己在线虫、果蝇和人的cDNA文库中鉴定出近百种时序调节miRNA。1)反义mRNA抑制基因表达2)参与RNA剪接snoRNA参与核糖体RNA的剪接2•贮存和传递遗传信息1)作为遗传物质RNA病毒中只含RNA,它是病毒的遗传物质，具有贮存和传递遗传信息的作用。2)作为引物参与DNA复制与基因反转录&具有催化作用的RNA核酶：tRNA5,端成熟酶，磷酸二脂酶，磷酸单脂酶，核背酸转移酶，RNA限制性内切酶，a-1,4葡萄糖分支酶，转肽酶等。1.核酸的基本单位、连接方式核昔酸磷酸以3’，5’磷酸二脂键方式连接核昔酸3•真核生物、原核生物mRNA结构特点真核生物：真核生物的mRNA都是单顺反子，甲基化碱基极少，其5,端有帽子结构然后依次为5’端非编码区、编码区、3’端非编码区和齐端聚腺昔酸尾巴(poly(A))原核生物:产生多顺反子mRNA,—条mRNA上有多个编码区(codingregion,openreadingframe,ORF),5’和3'端各有一段非编码区(untranslatedregion,UTR),原核生物mRNA包括噬菌体RNA均无修饰碱基。1.帽子结构帽子结构由甲基化鸟昔酸经焦磷酸与mRNA5z端相连形成5’，5’三磷酸结构(加帽酶催化)，根据末端核昔酸相连的核糖的甲基化情况可把帽子结构分为三种类型,即0型、I型和II型，帽子结构可以防止5’核酸外切酶的作用，也有助于核糖体对mRNA的识别和结合使蛋白质的翻译正常起始2.polyA结构poly(A)结构是在转录后经poly(A)聚合酶的催化下形成的，它与mRNA运输、稳定有关。3.Chargaff规则•A=T•G=C•含氨基的碱基总数等于含酮基的碱基总数A+8G+T•卩票吟总数等于卩密噪总数A+G=C+T4.DNA分子双螺旋结构模型\n1)结构模型①两条反向平行的DNA链围绕同一中心轴相互缠绕，均为右手螺旋。②卩票吟与卩密唳碱位于双螺旋内侧，磷酸与核糖在外侧彼此通过3’,5’磷酸二脂键连接形成DNA分子的骨架，碱基平面与中心轴垂直，糖环平面与中心轴平行。③双螺旋平均直径为2nm,两相邻的碱基对相距(碱基堆积距离)0.34nm,相邻两核昔酸的夹角为36度，因此螺距为3.4nm,每10nt旋转一周。④AT配对形成两个氢键、GC配对形成3个氢键使两条DNA链结合在一起。⑤碱基在一条链上的排列不受任何限制。1•酶的定义、分类、化学本质酶的定义：生物体合成的具有催化化学反应活性的大分子物质统称为酶(enzyme)o化学本质:大多数的酶是蛋白质，不过有催化活性的核酸也是酶。分类：1)蛋白质a.简单酶只由蛋白质组成的酶，又分为单体酶、寡聚酶和多酶体系。•单体酶(monomericenzyme)由一条多肽链组成，腺酶、蛋白酶、溶菌酶、RNase。•寡聚酶(oligomericenzyme),磷酸化酶a,3■磷酸甘油醛脱氢酶。•多酶体系(multienzymesystem)由多种酶组合而成，脂肪酸合成酶复合体。b.复合酶出蛋白质和辅基或辅助因子(cofactor)组成的酶，整个酶分子叫全酶(holoenzyme),蛋白质部分叫酶蛋白(apoenzyme)。辅酶一一结合松，用透析法可分开。辅基一一结合紧，不能用透析法分开。2)核酸•RNA•DNA2•酶生物催化剂的特点a.易失活高温，强酸、强碱，重金属，射线b.高催化效率常温常压下催化许多化学反应迅速进行，比非生物催化剂催化反应快107-1013倍，比非催化反应快108-102°倍。c.高度专一性指酶对催化的反应或底物有严格的选择性，往往只能催化一种或一类反应,作用于一种或一类底物，这就是酶催化反应的专一性。绝对专一性：只能作用于一种特定的底物。相对专一性：催化具相同基团或化学键的底物\n立体异构专一性：酶对立体异构物的作用具有高度专一性。d・可被调控•酶浓度的调节：诱导或抑制酶的合成，调节酶的降解。•通过激素调节酶的活性。•反馈调节•抑制剂和激活剂作用•共价修饰•酶原激活•金属离子•能荷调节：合成或利用ATP的酶1.酗和一般催化剂的共性а.用量少、催化效率高。b・都能降低反应的活化能。a.能加快反应的速度，但不改变反应的平衡b.反应前后不发生质与量的变化。2.转换数酶的催化效率一般用转换数来表示(TN,turnovernumber,或kcat),指在一定条件下每个酶分子每秒钟催化转换的底物的分子数，或每微摩尔酶分子每秒钟催化转换的底物的微摩尔数。一般为1-10\5•酶的专一性、绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性见酶2б.简单酶/复合酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、全酶见酶17辅酶、辅基与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基1辅酶与辅基的生理功能(1)运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。⑵运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、竣基及一碳单位等，参与基团转移。1.中间产物学说酶促反应与屮间产物的形成有关，在酶催化的化学反应过程屮，酶先与底物结合形成中间产物，将底物转化后再释放出产物。(Brown和Henri)2.[S]WKm/2,⑸与V呈线性关系，为一级反应；V=K[S]3.Km/2W⑸WKm,⑸与V关系复杂\n1.⑸^Km,V=Vmax\n1.Km定义、意义Km—米式常数1)Km的含义当反应速度为最大速度一半时，米氏方程可以变换如下：%Vmax二Vmax[S]/(Km+[S])进一步整理可得到：Km=[S]可知，Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。2.Vmax最大反应速度3.酶的抑制、类型降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活分为不可逆抑制作用(irreversibleinhibition)和可逆抑制作用(reversibleinhibition)两大类。4.可逆抑制3种类型、特点(1)竞争性抑制(competitiveinhibition)抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，称为竞争性抑制作用。竞争性抑制特点①竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物。②抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同。③抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小。④动力学参数：Km值增大，Vm值不变。(2)反竞争性抑制抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。反竞争性抑制特点①反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似。②抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合。③必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加。④动力学参数Km减小，Vm降低。(3)非竞争性抑制抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。非竞争性抑制特点\n①竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似。\n①底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合。②抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响。③动力学参数，Km值不变，Vm值降低1.酶促反应最适温度、pH酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。2.酶催化反应的作用基|才|1.氨基酸残基侧链功能团2.辅酶和辅基3•酶活中心在蛋白质中由底物的结合部位和催化部位构成的区域叫做酶活中心。4.邻近效应与定向效应（1）令|（近效应approximateon,proximityeffect酶与底物形成络合物并使底物一底物、酶一底物之间络合在同一分子上。从而使有效底物的浓度极大增加。加快转化速率。增加诃倍。（2）定向效应定向效应指的是底物一底物，底物一催化基团之间的正确取向，由于这种作用，反应速率增加IO?倍。5.别构酶、别构调节、别构效应、协同效应某些代谢物能与变构酶分子上的别构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为別构调节（allostericregulation）。具有别构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为别构剂，或别构效应物。当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。6别构调节特点（1）酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现（2）酶的变构仅涉及非共价键的变化（3）调节酶活性的因素为代谢物（4）为一非耗能过程（5）无放大效应7•酶原激活（肽键断裂修饰）\n处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在i定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。8.酶的共价修饰、共价修饰调节的特点酶蛋白分子中的某些基I才I可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。共价修饰调节也是体内快速调节代谢活动的一种重要的方式共价修饰调节的特点（1）酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在。（2）有共价键的变化；（3）受其他调节因素（如激索）的影响；（4）一般为耗能过程；（5）存在放大效应。1•新陈代谢自然界的生物从外环境吸收营养物质，同时又不断地排岀废物，这种有机体与外界环境的物质交换作用，就叫做生物的代谢（metabolism）。代谢作用贯穿有机体生命活动的每一个过程，它是生命活动的基本特征Z-o根据代谢过程的特点，可以把代谢分为分解代谢（异化作用）和合成代谢（同化作用）。2•生物氧化能源物质（糖、月旨、蛋白质等有机物）在活细胞内氧化分解，产生CO?和出0,释放化学能并转化为生物能的生化过程称为生物氧化3•生物产能的几条途径・氧化磷酸化1）糖酵解6■磷酸葡萄糖经糖酵解过程被氧化成丙酮酸，生成NADHo2）三竣酸循环丙酮酸经脱竣生乙酰・CoA进入三竣酸循环，生成NADH和FADH2o3）磷酸戊糖途径2■磷酸葡萄糖经磷酸戊糖途径氧化产生NADPHo4）脂肪酸氧化脂肪酸B氧化生成NADH和乙酰・CoA。5）氧化磷酸化以上途径生成的还原物质经氧化磷酸化消耗氧生成水、形成合成高能化合物ATP的驱动力。线粒体的ATP合酶在此驱动力作用下合成ATP。.光合磷酸化叶绿体吸收的光能经光合系统II促使水的分解产生氧气，电子从光系统II向光系统I\n的传递形成产生ATP的驱动力，叶绿体的ATP合酶在此驱动力作用下合成ATP。光\n系统I在光能驱动下经电子传递形成NADPHo•底物磷酸化含有高能键的化合物直接使ADP或GDP磷酸化形成ATP或GDP的过程叫底物磷酸化。主要在糖酵解和三竣酸循环中发生，如1,3■二磷酸廿油醛向3■磷酸廿油酸的转变、磷酸烯醇式丙酮酸向烯醇式丙酮酸的转变町生成ATP,琥珀酰CoA向琥珀酸的转化可生成GTP。4.生物能量的储存方式1.贮存在高能化合物之中生物化学中常将水解时释放的能量＞20kJ/mol的磷酸键称为高能磷酸键。生物体内的高能磷酸键主要有以下几种类型：1）磷酸肝键包括各种多磷酸核甘类化合物，如ADP,ATP,GDP,GTP,CDP,CTP,GDP,GTP及PPi等，水解后可释放出30.5kJ/mol的自由能。2）混合肝键由磷酸与竣酸脱水后形成的酊键，主要有1,3•二磷酸甘油酸等化合物。在标准条件下水解可释放出61.9kJ/mol的自由能。3）烯醇磷酸键见于磷酸烯醇式丙酮酸中，水解后可释放出61.9kJ/mol的自由能。4）磷酸月瓜键见于磷酸肌酸中，水解后可释放出43・9kJ/mol的自由能。磷酸肌酸（C〜P）是肌肉和脑组织中能量的贮存形式。但磷酸肌酸中的高能磷酸键不能被直接利用，而必须先将其高能磷酸键转移给ATP,才能供生理活动之需2.贮存在还原物质之中NADH,NADPH,FADH23.贮存在大分子化合物中多糖、蛋白质、脂类等等。5•生物能量的转移方式1•直接转移能量携带物质1）线粒体外NADH的穿梭胞液中的齐磷酸廿油醛或乳酸脱氢，均可产生NADHo这些NADH可经穿梭系统而进入线粒体氧化磷酸化，产生H20和ATP。①磷酸甘油穿梭系统NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，只产生1.5分子ATP。利用不同的磷酸甘油脱氢酶催化磷酸廿油和磷酸二羟丙酮之间的转化。②苹果酸穿梭系统胞液中NADH+H*的一对氢原子经此穿梭系统带入一对氢原子可生成2.5分子ATPo在此过程中，经苹果酸脱氢酶催化利用NADH还原草酰乙酸，形成苹果酸。2）ATP的运输3）多磷酸核昔间的能量转移\n核昔单磷酸激酶NMP+ATPNDP+ADP核莒二磷酸激酶NDP+ATPNTP+ADP2.通过形成电化学势梯度3•通过化学反应&生物氧化体系生物氧化作用主要是通过脱氢反应来实现的。一般包扌舌脱氢、递氢、受氢三个坏节。在生物氧化过程中，底物脱下来的氢，大多数情况下是不是直接交给受氢体，而是经过一些递氢体进行传递，最终交给受氢体。不需传递体体系有氧氧化电子传递体系有机物无氧氧化无机物1•呼吸链能够将还原物质的电子传递给02的,由一系列的电子传递体所组成的系统总称为氧化作用电子传递链，也称为呼吸链。2.NADH,FADH2氧化产能3.电子传递的抑制能够阻断呼吸链中某一部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂。它们抑制呼吸链的电子传递，从而抑制ATP的产生。根据抑制剂的作用部位，把抑制剂分为3类。1）阻断电子由NADH向CoQ传递的抑制剂如鱼藤酮、安密妥、杀粉蝶菌素。2）抑制电子从CoQH2向细胞色素C1传递的抑制剂如抗霉素A,干扰细胞色素还原酶屮电子从细胞色素bH的传递。3）阻断电子在细胞色素氧化酶中传递的抑制剂如氧化物、叠氮化物、一氧化碳1•淀粉酶、淀粉水解凡能催化淀粉分子及片段中w葡萄糖昔键水解的酶，统称淀粉酶（amylase）。主要可以分为a■淀粉酶、B■淀粉酶、v■淀粉酶、和异淀粉酶4类。（一）淀粉的酶促水解1.a・淀粉酶又称液化酶、淀粉-1,4-糊精酶。系统名称：a-1,4■葡聚糖水解酶（编号：EC3.2.1.1）o1）作用机制\n内切酶，从淀粉分子内部随机切断a・l,4糖背键，不能水解a・l,6■糖昔键及与非还原性末端相连的a-1,4-糖昔键。2）水解产物•直链淀粉人部分直链糊精、少量麦芽糖与葡萄糖•支链淀粉大部分分支糊精、少量麦芽糖与葡萄糖底物分子越大，水解效率越高。20・淀粉酶又叫淀粉-1,4-麦芽糖昔酶。系统名称：a-1,4-葡聚糖麦芽糖昔酶（编号：EC3.2.1.2）1）作用机制外切酶，从淀粉分子的非还原性末端，依次切割4•麦芽糖昔键，生成型的麦芽糖；作用于支链淀粉时，遇到分支点即停止作用，剩下的大分子糊精称为B■极限糊精。2）B■淀粉酶水解产物•支链淀粉B■麦芽糖和价极限糊精。•直链淀粉麦芽糖。淀粉酶又称糖化酶、葡萄糖淀粉酶。系统名称：a-1,牛葡聚糖葡萄糖水解酶（编号：EC3.2.1.3）1）作用方式它是一种外切酶。从淀粉分子的非还原性末端，依次切割a-1,4-葡萄糖昔键，产生价葡萄糖。遇a・l,6和a・l,3■糖昔键时也可缓慢水解。2）产物葡萄糖。2.异淀粉酶又叫脱支酶、淀粉6■葡萄糖昔酶。系统名称：葡聚糖6■葡聚糖水解酶（EC3.2.1.33）。1）作用方式专一性水解支链淀粉或糖原的6■糖昔键，异淀粉酶对直链淀粉不作用。2）产物生成长短不一的直链淀粉（糊精）。（-）淀粉磷酸化酶催化的淀粉降解1.糖原降解主要由糖原磷酸化酶，脱支酶等协同合作，才能使糖原完全降解。1.降解方式采用磷酸解。\n1.产物大量1・P葡萄糖、少量葡萄糖。2.降解步骤1）在糖原磷酸化酶催化下先从各支链上部分水解下葡萄糖分子，形成1—磷酸葡萄糖。2）经转移酶催化将支链上剩余的第二个葡萄糖单位开始的短链转移到较长的葡萄糖链上。3）去分支酶作用下除去分支处葡萄糖分子。3•纤维素降解纤维素是由P-D-1,4卜萄糖昔键组成的多糖。水解纤维素的酶有：Cx、Cl和价葡糖昔酶（1）・Cx酶内切型酶，可随意水解内部「1,4糖昔键，类似于a■淀粉酶。Gn—Gn-m+GmGn称为纤维素分子，而Gn・m、Gm称为纤维糊精。⑵C1酶外切型酶，从非还原端每隔2个切一下，类似于B■淀粉酶。即：Gn-Gn-2+G2⑶B■葡糖昔酶类似麦芽糖酶，可水解纤维二糖。G2->2G*产物是B■葡萄糖（可转变成a型）1•糖酵解定义葡萄糖经酶催化降解，生成丙酮酸的过程。2.糖酵解步骤1）葡萄糖分子活化阶段己糖激酶：糖酵解途径的第一个调节酶。2）己糖裂解阶段一分子双磷酸己糖生成两分子磷酸丙糖。•醛缩酶催化裂解反应•磷酸丙糖异构化酶催化异构反应3）三碳糖氧化阶段①1,3■二磷酸甘油酸的形成3■磷酸■甘油醛脱氢酶催化3■二磷酸廿油醛的氧化和磷酸化。该酶为变构酶,位于活性屮心的半胱氨酸的・SH是酶活性中心的必需基团，烷化剂（如碘乙酸）和重金属对该酶有不可逆抑制作用。\n①第一步底物磷酸化磷酸甘油酸激酶催化1，3■二磷酸甘油酸脱去磷酸，同时使ADP转化为ATP。②2•二磷酸甘油酸磷酸形成磷酸甘油酸变位酶催化3■二磷酸甘油酸磷酸基团移位，生成乙二磷酸甘油酸磷酸。③PEP形成2■磷酸甘油酸(glycerate-2-phosphate)脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸(phosphoenolpyruvate,PEP)。(b第二步底物磷酸化磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)将高能磷酸基交给ADP生成ATP。⑥丙酮酸形成烯醇式丙酮酸自发转变为丙酮酸(pyruvate)3•糖酵解产能、还原物质在无氧和缺氧条件下2单糖2ATP在有氧条件下1单糖8ATP1.糖酵解调节控制糖酵解代谢途径有三个关键酶，即己糖激酶(葡萄糖激酶)、磷酸果糖激酶J、丙酮酸激酶。糖酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构调节。1)己糖激酶或葡萄糖激酶葡萄糖激酶是肝脏调节葡萄糖吸收的主要的关键酶。2)6■磷酸果糖激酶J6■磷酸果糖激酶是调节糖酵解代谢途径流量的主要节点。3)丙酮酸激酶3•糖酵解意义1)在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径。2)在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径。1•三竣酸循环定义Tricarboxylicacidcycle,TCA循环也称柠檬酸循环或Krebs循环，指线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。2•三竣酸循环步骤、1)TCA准备过程丙酮酸进入线粒体(mitochondrium),在丙酮酸脱氢酶系(pyruvatedehydrogenasecomplex啲催化下氧化脱竣生成乙酰CoA(acetylCoA)。由一分子葡萄糖氧化分解产生两分子丙酮酸(pyruvate),故可生成两分子乙酰CoA(acetylCoA),两分子82和两分子(NADH+H+),可生成2x3分子ATP。\n2）柠檬酸合成在柠檬酸合酶催化下，草酰乙酸与乙酰CoA反应，生成柠檬酸。3）a■酮戊二酸的形成①柠檬酸异构化（乌头酸酶催化）②异柠檬酸氧化异柠檬酸脫氢酶催化，属于|3裂解反应，脱去了原來草酰乙酸上的竣基。4）琥珀酸的形成①a■酮戊二酸氧化脱竣a■酮戊二酸脫氢酶复合体（类似于丙酮酸脱氢酶复合体需要TPP,硫辛酸，CoA,FAD,NAD+,Mg2+）催化形成琥珀酰CoA,三个作用：驱使NAD+还原，促使反应向氧化方向进行并大量放能，相当的能量以琥珀酰CoA高能键贮存起来。②底物磷酸化5）草酰乙酸再生①琥珀酸脱氢②苹果酸形成③苹果酸脫氢3•三竣酸循环产能、还原物质三竣酸循环在线粒体中进行。一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子ATP,故此阶段可生成2x12=24分子ATP。1.三竣酸循环调节控制1）柠檬酸循环本身制约系统的调节①底物的推动作用乙酰辅酶A,草酰乙酸。线粒体中的乙酰辅酶A,草酰乙酸一般不能使相关的酶达到饱和，因此酶促反应速率随底物浓度的增加而加快。②产物的抑制作用NADH,柠檬酸等。2）ATP、ADP和Ca?+对柠檬酸循环的调节①ATP抑制，ADP促进②激活丙酮酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶、a■酮戊二酸脱氢酶3）几个调节位点①柠檬酸合成酶ADP、AMP、P、NAD+以及乙酰CoA的浓度高时，对其起变构激活作用。ATP、NADH、琥珀酰CoA、脂酰CoA和柠檬酸是其变构抑制剂②异柠檬酸脱氢酶ADP、NAD+是其变构激活剂。ATP、NADH是其变构抑制剂。③a■酮戊二酸脱氢酶复合体\n复合体中的二氢硫辛酸脱氢酶是变构调节剂。主要受高浓度ATP、GTP、琥珀酰\nCoA、NADH及Ca*变构抑制。1.三竣酸循环意义1)是糖、月旨、蛋白质三大物质分解供能的共同通路。2)是糖、脂、蛋白质三大物质互变的共同途径。1•磷酸戊糖途径定义磷酸戊糖途径(pentosephosphatepathway)是葡萄糖氧化分解的另一条重要途径,它的功能不是产生ATP,而是产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质，如NADPH和5・磷酸核糖。这条途径存在于肝脏、脂肪组织、甲状腺、肾上腺皮质、性腺、红细胞等组织屮。代谢相关的酶存在于细胞质屮。2.磷酸戊糖途径步骤磷酸戊糖途径是一个比较复杂的代谢途径：6分子葡萄糖经磷酸戊糖途径可以使1分子葡萄糖转变为6分子CO?。反应可分为两个阶段：第一阶段是氧化反应，产生NADPH及5■磷酸核糖；第二阶段是非氧化反应，是一系列基团的转移过程。第一阶段：氧化反应6■磷酸葡萄糖由6■磷酸葡萄糖脱氢酶(Glucose6-phosphatedehydrogenase,G-6-PD)及6■磷酸葡萄糖酸脱氢酶的催化作用，NADP*是它们的辅酶，G-6-P在第一位碳原子上脱氢脱竣而转变为5■磷酸核酮糖，同时牛成2分子NADPH+H*及1分子CO?。5■磷酸核酮糖在异构酶的作用下成为5■磷酸核糖。在这一阶段中产生了NADPH+H*和5■磷酸核糖这两个重要的代谢产物。第二阶段：非氧化反应-一系列基团的转移在这一阶段中磷酸戊糖继续代谢，通过一系列的反应，循环再生成G-6-Po5■磷酸核酮糖经异构反应转变为5■磷酸核糖或5■磷酸木酮糖，三种形式的磷酸戊糖经转酮醇酶催化转移酮醇基(一CO-CH20H)及转醛醇酶催化转移醛醇基(-CHOH-CO-CH2OH),进行基团转移，中间生成三碳、七碳、四碳和六碳等的单糖磷酸酯，最后转变成6■磷酸果糖和3■磷酸甘油醛，进一步代谢成为G-6-Po3.磷酸戊糖途径产能、还原物质4.磷酸戊糖途径意义磷酸戊糖途径不是供能的主要途径，它的主要生理作用是提供牛物合成所需的一些原料。1)提供NADPH+H*NADPH+H*作为供氢体，参与生物合成反应。如脂肪酸、类固醇激素等生物合成时都需NADPH+J,所以脂类合成旺盛的组织如肝脏、乳腺、肾上腺皮质、脂肪组织等磷酸戊糖途径比较活跃。NADPH+H*是加单氧酶体系的辅酶之一，参与体内疑化反应，例如一些药物、毒物在\n肝脏中的生物转化作用等。•NADPH+H堤谷胱卄肽还原酶的辅酶，NADPH使氧化型谷胱甘肽变为GSH,对维持红细胞屮还原型谷胱甘肽（GSH）的正常含量起重要作用。GSH能去除红细胞中的H2O2,维护红细胞的完整性：H2O2在红细胞中的积聚，会加快血红蛋白氧化生成高铁血红蛋白的过程，降低红细胞的寿命；H2O2对脂类的过氧化会导致红细胞膜的破坏，造成溶血。•遗传性G-6-PD缺乏的患者，磷酸戊糖途径不能止常进行，造成NADPH+H*减少,GSH含量低下，红细胞易破坏而发生溶血性贫血。2）5■磷酸核糖为核昔酸、核酸的合成提供原料。3）三碳糖、四碳糖、五碳糖、七碳糖及六碳糖通过磷酸戊糖途径互相转换。2.糖的异生定义由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生（gluconeogenesis）o糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。3.糖的异生步骤糖异生主要沿糖酵解途径逆行，由于糖酵解中有三步反应不可逆，在糖原异生中由其它酶催化。4.糖的异生意义1）在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。2）回收乳酸分子中的能量葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖的异生作用生成口由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环（Cori循环）。3）维持酸碱平衡1•脂的定义、种类、生物功能、脂类是脂肪（也叫真脂）和类脂的总称，是一大类不溶于水而易溶于有机溶剂的化合物。脂类/脂肪（甘油一•脂）磷脂｛飜护叫，鞘脂JWI古I肿及苴脂生物功能①供能贮能。②构成生物膜。③协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸。I必需脂肪酸是指机体需要，但自身不能合成，必须要靠食物提供的一些多烯脂肪酸。④保护和保温作用。2.脂肪酸氧化特点（定义、定位、步骤、产能和还原物质）\n1.饱和脂肪酸的B氧化过程1）活化脂酰辅酶A合酶催化脂肪酸活化生成脂酰辅酶A,此反应过程在线粒体外膜或内质网进行。①两类活化酶•内质网脂酰辅酶A合酶可活化12碳原子以上的脂肪酸。•线粒体脂酰辅酶A合酶可活化4—10碳原子的脂肪酸。②具体反应•脂酰・AMP形成脂肪酸+ATP-＞脂酰・AMP+PPi•脂酰辅酶A形成脂酰・AMP+CoA-＞脂酰辅酶A+AMP2）运输由肉碱（Lys衍生而来）通过肉碱脂酰转移酶催化，形成脂酰肉碱后通过肉碱/脂酰肉碱移位酶催化运入线粒体，并在肉碱/脂酰肉碱移位酶II的催化下释放肉碱，同时生成脂酰CoA。3）卜氧化•B-氧化过程由四个连续的酶促反应组成。①脱氢脂酰辅酗A脱氢酗催化，需要FAD,生成烯酰辅酶A。婴儿突然死亡症候群缺乏脂酰辅酶A脱氢酶；牙买加呕吐病（惊厥后剧烈呕吐）即降糖氨基酸A被代谢后产生抑制脂酰辅酶A脱氢酶。②水化烯酰辅酶A水合酶催化牛成轻脂酰辅酶A。③再脱氢瓮脂酰辅酶A脱氢酶催化生成（3酮脂酰辅酶A,需要NAD\④硫解B酮脂酰辅酶A硫解酶催化释放一分子乙酰辅酶A,形成少二碳单位的脂酰辅酶A。5）脂肪酸B•氧化的特点①B■氧化过程在线粒休基质内进行；②卜氧化为一循环反应过程，由脂肪酸氧化酶系催化，反应不可逆；③需要FAD,NAD,CoA为辅助因子；④每循环一次，生成一分子FADH2，—分子NADH,一分子乙酰CoA和一分子减少两个碳原子的脂酰CoA。2.不饱和脂肪酸的氧化同B氧化，但还需要异构酶和还原酶。需要异构酶时，少产生FADH2,需要还原酶时，要消耗NADPHo3•奇数碳脂肪酸的B氧化\n1）经B氧化最后产物为丙酰辅酶A2）丙酰CoA转化为琥珀酰辅酶A•丙酰辅酶A竣化酶催化产生甲基丙二酰辅酶A。•消旋酶催化产生L■甲基丙二酰辅酶A。甲基丙二酰辅酶A变位酶催化产生琥珀酰辅酶A4.a或3氧化植烷酸降解需先经脂肪酸a疑化酶催化再脱竣后形成降植烷酸才能进行B氧化而被降解。3氧化指另一端甲基可被单加氧酶催化形成具有两个竣基的脂肪酸，两个竣基均能结合CoA,加速了脂肪酸降解速率。5.乙酰CoA的代谢去向1）柠檬酸循环2）合成类固醇3）脂肪酸合成4）转化为酮体（乙酰乙酸，B疑基丁酸，丙酮）1.脂肪酸合成特点（原料、定位、步骤、需能利还原物质）1）合成所需原料为乙酰CoA,直接生成的产物是软脂酸，合成一分子软脂酸，需七分子丙二酸单酰CoA和一分子乙酰CoA。2）在胞液中进行，关键酶是乙酰CoA竣化酶。3）合成为一耗能过程，每合成一分子软脂酸，需消耗23分子ATP（16分子用于转运,7分子用于活化）。4）需NADPH作为供氢体，对糖的磷酸戊糖旁路有依赖性。4•固醇、磷脂合成的基本原料固醇乙酰CoA磷脂1•鞍盐转变为有机氮的3条途径1•氨甲酰磷酸合成途径氨屮酰磷酸合酶催化（NH4）++（HCO3）_+2ATP+H2O-*氨甲酰磷酸+2ADP+Pi2.谷氨酸脱氢酶途径a—酉同戊二酸+（NH4）++NAD（P）H->Glu+NAD（P）++H20动植物GDH存在于线粒体，有的需要NADH,有的需要NADPH,有的两种辅酶均可。3.谷氨酰胺合酶途径谷氨酰胺合酶催化（GlutamineSynthase）Glu+（NH4）++ATP-*Gln+ADP+PiGlu在代谢中占据轴心位置，它是很多代谢物质的前体。\n2•氨基酸的脱氨基作用的3种方式氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联合脱氨基和非氧化脱氨基。(一)氧化脱氨反应过程包括脱氢和水解两步。-2H+H20R-CH(NH2)COOH—R-C(=NH)COOH—R-COCOOH+NH3氨基酸的氧化脫氨基反应主要由L・氨基酸氧化酶(L-aminoacidoxidase)利L-谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)所催化。1•氨基酸氧化酶作用L■氨基酸氧化酶(L-aminoacidoxidase)是一种需氧脱氢酶，以FAD或FMN为辅基，脫下的氢原子交给。2,生成出02。该酶活性不高，在各组织器官屮分布局限，因此作用不大。2•谷氨酸脱氢酶作用L■谷氨酸脱氢酶(L・glutamatedehydro-genase)是一种不需氧脱氢酶，以NAD*或NADP*为辅酶，牛成的NADH或NADPH可进入呼吸链进行氧化磷酸化。该酶活性高，分布广泛，因而作用较大。该酶属于变构酶，其活性受ATP,GTP的抑制，受ADP,GDP的激活。(二)转氨基作用转氨基作用由转氨酶(transaminase)催化，将a・氨基酸的氨基转移到a■酮酸酮基的位置上，生成相应的a•氨基酸，而原来的a•氨基酸则转变为相应的a■酮酸。(三)联合脱氨基作用转氨基作用与氧化脫氨基作用联合进行，从而使氨基酸脫去氨基并氧化为a-酮酸(a-ketoacid啲过程，称为联合脱氨基作用。联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。主要有：转氨酶与谷氨酸脱氢酶的联合脱氨和瞟吟核昔酸参与的联合脱氨。1.转氨酶与谷氨酸脱氢酶的联合脱氨2』票吟核昔酸循环(purinenucleotidecycle,PNC)这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌屮，由于谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺甘酸脱氨酶(adenylatedeaminase)的活性较高，故采用此方式进行脱氨基。腺莒酸脱氨酶(adenylatedeaminase)可催化AMP脱氨慕，此反应与转氨基反应相联系，即构成嚓吟核昔酸循环的脱氨基作用。3•葡萄糖一丙氨酸循环1)肌肉屮的丙酮酸经转氨基作用生成丙氨酸。2)丙氨酸被运转到肝脏中经过转氨基生成丙酮酸再经糖异生合成葡萄糖。3)葡萄糖回到肌肉中经糖酵解产生丙酮酸。2.两种典型的转氨酶\n1）丙氨酸氨基转移酶丙氨酸氨基转移酶（alaninetransaminase,ALT）,又称为谷丙转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与a■酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高,在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。2）天冬氨酸氨基转移酶天冬氨酸氨基转移酶（aspartatetransaminase,AST）,又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与a■酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。5•氨转运的2种方式1）经谷氨酰胺运转主要通过形成谷氨酰胺运转，谷氨酰胺为屮性无毒物质，易通过生物膜，运送到肝脏后被谷氨酰胺酶催化脱氨。2）利用葡萄糖一丙氨酸循环运转肌肉中氨的运转。&氨的排泄3种方式1）排氨许多水生动物可直接排氨。2）排尿素绝大多数陆生脊椎动物经代谢将氨转化为尿素排出体外。3）排尿酸鸟类和陆生爬行动物通过转化为尿酸的形式排出氨。7.生酮氨基酸和生糖氨基酸1•生酮氨基酸在代谢过程中转变为乙酰乙酰辅酶A,的氨基酸，生成的乙酰乙酰辅酶A在动物肝脏中可转变为乙酰乙酸和B•疑基丁酸（PhezTyr,Trp）。糖尿病人肝脏中形成的酮体:一部分来源于脂肪酸，一部分来源于生酮氨基酸。2•生糖氨基酸凡是经代谢能转变为丙酮酸、a■酮戊二酸、琥珀酸、和草酰乙酸而乂不生成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。8.尿素循环1.参与尿素循环的细胞区域在肝脏屮完成，分泌到血液，被肾汇集从尿屮排出。2•尿素循环（鸟氨酸循环）1）氨甲酰磷酸形成2）瓜氨酸形成在线粒体中进行。鸟氨酸转氨甲酰酶催化。3）Asp中氨的转入\n精氨琥珀酸合成酶催化瓜氨酸和Asp反应，缩合为精氨琥珀酸。在裂解酶催化下，放出延胡索酸，形成精氨酸。1)鸟氨酸的再生和尿素的生成在精氨酸酶催化下，精氨酸裂解放出氨，生成鸟氨酸。[1)氨基甲酰磷酸的合成此反应在线粒体中进行，由氨基甲酰磷酸合成酶I(carbamoylphosphatesynthetase-IZCPS-I)催化，该酶需N■乙酰谷氨酸(AGA)作为变构激活剂I，反应不可逆。1)瓜氨酸的合成在线粒体内进行，由鸟氨酸氨基甲酰转移酶(ornithinecarbamoyltrans-ferasezOCT)催化(该酶需生物素作辅基),将氨基屮酰基转移到鸟氨酸的中氨基上，生成瓜氨酸。2)Asp屮氨的转入•转运至胞液的瓜氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶(argininosuccinatesynthetase)催化下，消耗能量合成精氨酸代琥珀酸。精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶。•在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶(argininosuccinatelyase)催化，将精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。3)鸟氨酸的再生和尿素的生成在胞液中由精氨酸酶的催化，精氨酸水解生成尿素(urea)和鸟氨酸(ornithine)。鸟氨酸可再转运入线粒体继续进行循环反应。]7.核背酸的生物学功能1.生命活动的能量来源•ATPisthemostcommonlyusedsource・•GTPisusedinproteinsynthesisaswellasafewotherreactions.•UTPisthesourceofenergyforactivatingglucoseandgalactose.CTPisanenergysourceinlipidmetabolism2•参与讯号传导•作为第二信史CAMP,cGMP•ATP为蛋白质磷酸化提供能量和磷酸离子2.参与酶或蛋白质生物活性的调节•是辅酶的组成成分AMPispartofthestructureofsomeofthecoenzymeslikeNADandCoenzymeA.•蛋白质的修饰(ADP或AMP化)8.嚓吟与卩密噪的合成卩票吟1)次黄瞟吟的合成第一阶段：咪卩坐的形成a.R-5-P的活化\n焦磷酸激酶催化，需要Mg*。a.氨基引入转酰氨酶催化，需要Mg2+Ob.甘氨酸的引入卄氨酰胺核昔酸合成酶催化，需要Mg"。c.甲酰基引入转甲酰基酶催化，需要Mg"。d.再引入氨基甲酰甘氨月米核昔酸合成酶催化。e.氨基咪卩坐核昔酸的形成氨基咪呼核甘酸合成酶催化，需要Q和第二阶段：瞟卩林环的形成f.竣化竣化酶催化，需要Mg”。g.缩合5■氨基咪呼4(N■琥珀基)氨甲酰核营酸合成酶催化。h.裂解5■氨基咪呼・4・(N■琥珀基)氨甲酰核昔酸裂解酶催化，牛成5■氨基咪卩坐・4■氨甲酰核昔酸，释放延胡索酸。i.再引入甲酰基转甲酰某酶催化。j.成环次黄嚓咻核昔酸合酶催化。卩密噪□•从头、补救合成途径一)从头合成途径1•定义通过利用一些简单的前体物，如5■磷酸核糖，氨基酸，一碳单位及C02等，逐步合成卩票吟核昔酸的过程称为嘿吟核昔酸的从头合成途径(denovosynthesis)。这一途径主要见于肝脏，其次为小肠和胸腺。(―)补救合成途径又称再利用合成途径(salvagepathway)o指利用分解代谢产生的自由嚓吟碱合成瞟吟核评酸的过程。这一途径可在大多数组织细胞中进行。其反应为磷酸核糖转移酶或核营磷酸化酶催化。12.中心法则和反中心法则13.DNA复制的特点\n1•半保留复制1.有一定的复制起点2.需要引物4•双向复制2.半不连续复制12.DNA的突变类型及其效应效应r-转枚相同类型移基的取代.点突变顛换不同类型码陛的取代.＜插入增加一插入增加「段J飯序。減少一段#倒位一段联基顺序发生真負例。L缺失滾少—一段基颤序的位宜发生改变・段糕基顷序与另一段噪基顾序发牛左换o3.DNA突变的效应1）同义突变：基因突变导致mRNA暗码子第三位碱基的改变但不引起暗码子意义的改变，其翻译产物屮的氨基酸残基顺序不变，但有时可引起翻译效率降低。2）误义突变：基因突变导致mRNA暗码子碱基被置换，其意义发生改变，翻译产物中的氨基酸残基顺序发生改变。3）无义突变：基因突变导致mRNA暗码子碱基被置换而改变成终止暗码子，引起多肽链合成的终止。4）移码突变：基因突变导致mRNA暗码子碱基被置换，引起突变点之后的氨基酸残基顺序全部发生改变。13.DNA损伤及其修复（一）DNA的损伤2•定义由自发的或环境的因素引起DNA—级结构的任何异常的改变称为DNA的损伤,也称为突变（mutation）。常见的DNA的损伤包括碱基脱落、碱基修饰、交联，链的断裂，重组等。（二）损伤的修复DNA损伤的修复方式可分为直接修复和取代修复两大类。\n12.反转录及其特点1•反转录酗的性质反转录酶催化的聚合反应要求有RNA模板、引物、四种dNTP、Mg2+,模板方向3'-5',新链合成方向5'-3'。反转录酶是一种多功能的酶，它的专一性不高，除了催化反转录合成DNA外，还具有以下功能：①以DNA为模板，合成互补的DNA链，形成DNA双螺旋；②具有5’->3',3'-5’外切酶的活力；③它还有核糖核酸酶H的活力，专门水解RNA・DNA杂种分子中的RNA。反转录酶不仅可利用其病毒RNA为模板合成DNA,还可以利用其他RNA为模板合成DNA,因此，该酶可作为工具酶。1.反转录过程所有已知的致癌RNA病毒本身都含有反转录酶，该类病毒侵染宿主细胞后，其携带的反转录酶对病毒RNA（正链）进行反转录。过程如下：①以正链RNA为模板，tRNA为引物，反转录合成负链DNA。②由反转录酶的外切酶活力切除DNA-RNA杂交分子中的正链RNA。③以负链DNA为模板，合成正链DNA,形成的双链DNA称为前病毒。反转录现象在生物学上有两种意义①它扩充了遗传信息传递过程中由DNA-RNA的中心法则；②它对致癌病毒引起癌细胞产生的机制提供了解释。病毒RNA-*宿主细胞一整合到宿主的染色体DNA-转录一翻译成蛋白质（异常）一细胞恶性增殖一形成癌肿。13.基因转录及其特点一、RNA的转录在RNA聚合酶的催化下，以一段DNA链为模板合成RNA,从而将DNA所携带的遗传信息传递给RNA的过程称为转录。经转录生成的RNA有多种，主要的是rRNA,tRNA,mRNA,snRNA和hnRNAo（一）RNA转录的特点1.不对称性转录（transcription）的不对称性就是指以双链DNA中的一条链作为模板进行转录，从而将遗传信息由DNA传递给RNA。2.连续性RNA转录合成时，以DNA作为模板，在RNA聚合酶的催化下，连续合成一段RNA链，各条RNA链之间无需再进行连接。合成的RNA中，如只含一个基因的遗传信息，称为单顺反子；如含有几个基因的遗传信息，则称为多顺反子。3•单向性RNA转录合成时，只能向一个方向进行聚合，所依赖的模板DNA链的方向为丁->\n5\而RNA琏的合成方向为5J*。2.有特定的起始点和终止位点RNA转录合成时，只能以DNA分子屮的某一段作为模板，故存在特定的起始位点和特定的终止位点，特定起始点和特定终止点之间的DNA链构成一个转录单位，通常由转录区和有关的调节顺序构成。12.转录后加工主要有以下几种加工方式1.切断。2•剪接。1.化学修饰。一般以大片段形式转录，其中包括多种rRNA,通过间隔区或tRNA分开，转录后经修饰、剪切形成成熟rRNA。真核生物在核仁屮完成。19•蛋白质翻译体系蛋白质的生物合成过程，就是将DNA传递给mRNA的遗传信息，再具体的解译为蛋白质中氨基酸排列顺序的过程，这一过程被称为翻译（translation）e生物体内的各种蛋白质都是生物体内利用约20种氨基酸为原料自行合成的。参与蛋白质生物合成的各种因素构成了蛋白质合成体系，该体系包括：①mRNA：作为蛋白质生物合成的模板，决定多肽链屮氨基酸的排列顺序。②tRNA：搬运氨基酸的工具。③核蛋白体：蛋白体生物合成的场所。④酶及其他蛋白质因子。⑤供能物质及无机离子。mRNA是指导蛋白质合成的模板mRNA编码区内每三个相邻的核昔酸组成三联体，代表一个氨基酸的信息,此三联体就称为密码（coden）o20.遗传密码的特点1）连续性2）简并性一种氨基酸有多种同义密码的现象称为密码简并性。它对保持物种的遗传稳定性具有重要意义3）通用性但在线粒体或叶绿体中特殊，也有偏好。4）方向性即解读方向为丁一3’o5）摆动性指密码子与反密码子识别时有些碱基的配对碱基是多样的。21.密码子与反密码子\nmRNA编码区内每三个札I邻的核昔酸组成三联体，代表一个氨基酸的信息，此三联体就称为密码(coden)ctRNA反密码环屮部的三个核甘酸构成三联体，可以识别mRNA上相应的密码，此三联体就称为反密码子(anticoden)o22•启动tRNAtRNA反密码环中部的三个核昔酸构成三联体，可以识别mRNA上相应的密码，此三联体就称为反密码子(anticoden)o23.原核与真核生物核糖体原核生物核糖体原核生物屮的核蛋白体人小为70S,可分为30S小亚基和50S人亚基。小亚基由16SrRNA和21种蛋白质构成。大亚基由5SrRNA,23SRNA和35种蛋白质构成。真核生物核糖体真核生物屮的核蛋白体人小为80S,也分为40S小亚基和60S人亚基。小亚基由18SrRNA和30多种蛋白质构成。大亚基则由5SrRNA,28SrRNA和50多种蛋白质构成，在哺乳动物中还含有5.8SrRNA。24.氨基酸的活化与装载氨酰tRNA合成酶催化。氨基酸+ATP-氨酰-AMP+PPi氨基酸-AMP—氨酰-tRNA+AMP氨酰tRNA合成酶对氨酰・tRNA正确装载的作用主要通过两种机制来完成：•酶对底物的专一性。•纠错部位对错配氨基酸的水解。•在此反应中，特异的tRNA3,端CCA上的丫或3他自由疑基与相应的活化氨基酸以酯键相连接，形成氨基酸tRNA,从而使活化氨基酸能够被搬运至核蛋门体上参与多肽链的合成。•氨基酸tRNA的合成，可使氨基酸①活化；②搬运；③定位。25.肽链加工肽链合成后多数还要经过加工处理，才能变为有生物活性的蛋白质分子，这个过程称为后修饰作用。主要包括：N・端甲酰基以及多余氨基酸的切除，蛋白质内部某些氨基酸的修饰，切除非必需肽段，二硫键的形成。26.代谢调控的三个层次细胞水平的调节、激素水平的调节、整体水平的综合调节细胞水平的调节就是细胞内酶的调节，包括酶的含量、分布、活性等等调节。\n27.限速酶与关键酶体内代谢是一系列酶促反应的总和，整个代谢途径速度往往决定代谢途径屮催化活力最低，米氏常数最大，也就是催化反应速度最慢的酶，它起着限速反应作用，故称之为"限速酶"（rate—limitingenzyme）,每条代谢途径的定向、多取决于催化各代谢途径反应的第一个酶，它们在催化可逆反应中往往极度偏向一个方向，决定着多酶体系催化代谢反应的方向，故又称为“关键酶"（keyenzyme）。28.基因表达的诱导与阻遏29•基因表达调控的几个基本概念1•基因表达与基因表达调控细胞在生命过程中，把蕴藏在DNA中的遗传信息经过转录和翻译，转变成为具有功能的蛋白质分子的过程称为棊因表达。|韦］绕基因表达过程中发生的各种各样的调节方式都通称为基因表达调控。2.顺式作用元件和反式作用因子基因活性的调控主要通过反式作用因子（通常是蛋白质）与顺式作用元件（通常在DNA上）相互作用而实现。1）顺式作用元件指对基因表达有调节活性的DNA序列，其活性只影响与其自身同处在一个DNA分子上的基因；同时，DNA序列通常不编码蛋白质，多位于基因旁侧或内含子中，如启动子。2）反式作用因子能调节与它们接触的基因的表达的各种扩散分子（通常是蛋白质），如转录因子；其编码基因与其识别或结合的靶核昔酸序列不在同一个DNA分子上。3•结构基因和调节基因1）结构基因编码蛋白质或RNA的任何基因。2）调节基因参与其他基因表达调控的RNA或蛋白质的编码基因。调节基因编码的调节物质通过与DNA上的特定位点结合控制转录是调控的关键。调节物与DNA特定位点的相互作用能以止调控的方式（启动或增强基因表达活性）调节靶基因，也能以负调控的方式（关闭或降低基因表达活性）调节靶基因。4臊纵子在代谢途径屮功能密切相关的一组蛋白质编码的结构基因区域加上其调控区域组成的控制单元就叫操纵子。其调控区域乂分为三个部分：操纵区、启动子和其他有关调控基因相连接的区域。5.组成型表达和调节型表达速率不受环境变化或代谢状态影响的基因表达方式称组成型（永久型）表达；反之，速率明显受到环境变化或代谢状态影响的基因表达方式称调节型（适应型）表达。\n30.增强子与衰减子衰减子(弱化子)是指当操纵子被阻遏，RNA合成被终止时，起终止转录信号作用的那一段核昔酸。•衰减子对基因活性的影响是通过影响前导序列mRNA的结构而起作用的。•起调节作用的是某种氨基酰・tRNA的浓度。增强子是指可以增强邻近结构基因转录的序列。结合一种特异性蛋白后，它们被激活，然后作为转录起始复合物聚合的位点。•特点(与其他调控序列不同Z处)：①优先作用于最邻近启动子的转录②可位于基因的上游或下游③作用时无方向性，因而能同时影响两侧两个基因的表达31•基因表达调控的几个层次DNA水平调控(regulationofDNA)转录水平调控(transcriptionalregulation)转录后水平调控(posttranscriptionalregulation)翻译水平调控(translationalregulation)蛋白质加工水平的调控(regulationofproteinmaturation)